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Reemplazos con Replacer: «80º»

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{{Ficha de proteína
| Name = Proteína de unión a TATA
| caption = [[Estructura terciaria de las proteínas|Estructura tridimensional]] de la proteína ARID1A.
| image = Protein_TBP_PDB_1c9b.png
| width =
| HGNCid = 11588
| Símbolo = TBP
| AltSymbols = GTF2D, GTF2D1, MGC117320, MGC126054, MGC126055, SCA17, TFIID
| EntrezGene = 6908
| OMIM = 600075
| RefSeq = NP_003185
| UniProt = P20226
| PDB = 1c9b
| ECnumber =
| Cromosoma = 6
| Brazo = q
| Banda = 27
| LocusSupplementaryData =
}}

La '''proteína de unión a TATA''' ('''TBP''') es un [[factor de transcripción]] que se une específicamente a la secuencia de [[ADN]] denominada [[caja TATA]]. Esta secuencia de ADN se encuentra a unas 25 o 30 [[pares de bases]] corriente arriba del sitio de inicio de la transcripción en el [[promotor del ADN|promotor]] de los [[gen]]es [[procariotas]] y de algunos genes [[eucariotas]].<ref name="pmid17670940">{{cita publicación | autor = Kornberg RD | título = The molecular basis of eukaryotic transcription | publicación = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. | volumen = 104 | número = 32 | páginas = 12955–61 | año = 2007 | pmid = 17670940 | doi = 10.1073/pnas.0704138104}}</ref> TBP, junto con diversos [[factores asociados a TBP]], constituyen el complejo [[TFIID]], un factor de transcripción general que forma parte del [[complejo de pre-iniciación]] de la [[ARN polimerasa II]].<ref name="pmid11092823">{{cita publicación | autor = Lee TI, Young RA | título = Transcription of eukaryotic protein-coding genes | publicación = Annu. Rev. Genet. | volumen = 34 | número = | páginas = 77–137 | año = 2000 | pmid = 11092823 | doi = 10.1146/annurev.genet.34.1.77}}</ref> Puesto que es una de las pocas [[proteína]]s del complejo de pre-iniciación que unen una secuencia específica de ADN, presenta un importante papel en el correcto posicionamiento de la ARN polimerasa II sobre el sitio de inicio de la [[Transcripción genética|transcripción]] del gen. Sin embargo, se estima que sólo el 10-20% de los promotores de genes humanos poseen cajas TATA. Por ello, lo más probable es que TBP no sea la única proteína implicada en el correcto posicionamiento de la ARN polimerasa II.

TBP está implicada en la [[desnaturalización del ADN]] (separación de la doble hebra) mediante el plegamiento del ADN unos 80° (las secuencias ricas en AT a las que se unen facilitan el proceso). TBP se une de forma atípica al ADN, ya que lo hace al surco menor por medio de una [[beta-lámina]].

Otra característica distintiva de TBP es una larga secuencia de residuos de [[glutamina]] en el extremo [[N-terminal]] de la proteína. Esta región se encarga de modular la actividad de unión al ADN del extremo [[C-terminal]], lo cual afecta a la velocidad de formación del complejo de transcripción y por tanto al inicio de la transcripción. Se han asociado mutaciones que expanden el número de repeticiones CAG y por tanto la longitud de la secuencia de poli-glutaminas, con la [[ataxia espinocerebelosa]] 17, un desorden neurodegenerativo clasificado como enfermedad poliglutamínica.<ref>{{cita web | título = Entrez Gene: TBP TATA box binding protein| url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?Db=gene&Cmd=ShowDetailView&TermToSearch=6908| fechaacceso = }}</ref>

== Papel como subunidad del factor de transcripción ==
TBP es una subunidad del [[factor de transcripción]] TFIID. [[TFIID]] es la primera proteína que se une al ADN durante la formación del complejo de pre-iniciación de la [[Transcripción genética|transcripción]] de la [[ARN polimerasa II]]. La unión de TFIID a la caja TATA en la región promotora del gen inicia el reclutamiento de otros factores requeridos para que la ARN polimerasa II comience la transcripción. Algunos de estos otros factores reclutados son [[TFIIA]], [[TFIIB]] y [[TFIIF]]. Cada uno de estos factores de transcripción se forman a partir de la interacción de diversas subunidades proteicas, indicando que la transcripción es un proceso muy regulado.

TBP también es un componente necesario de la [[ARN polimerasa I]] y la [[ARN polimerasa III]], siendo probablemente la única subunidad común requerida por las tres polimerasas.

== Interacciones proteína-ADN ==

Cuando TBP se une a la caja TATA del ADN, distorsiona la estructura de la hebra mediante la inserción de cadenas laterales de [[aminoácidos]] entre los pares de bases, desenrollando parcialmente la doble hélice. Esta distorsión es llevada a cabo por medio de una gran cantidad de superficies de contacto entre la proteína y el ADN. TBP se une a las cargas negativas de [[fosfato]] del esqueleto del ADN, a través de las cargas positivas de los residuos de [[lisina]] y [[arginina]]. El plegamiento del ADN es producido por la proyección de cuatro voluminosos residuos de [[fenilalanina]] en el surco menor. Cuando el ADN se pliega, aumenta el número de contactos con TBP, con lo que se potencia la interacción proteína-ADN.

La tensión impuesta a la doble hélice de ADN mediante esta interacción inicia la desnaturalización o separación de las dos hebras. Debido a que esta región es rica en [[adenina]] y [[timina]], que sólo poseen dos [[puentes de hidrógeno]] con la hebra complementaria, las hebras de ADN son más fácilmente separables. Dicha separación de ambas hebras expone las bases nitrogenadas y permite que la [[ARN polimerasa II]] comience la [[Transcripción genética|transcripción]] del [[gen]].

El extremo [[C-terminal]] de TBP posee una forma helicoidal que complementa, aunque no totalmente, la región TATA del ADN. Esta complementación incompleta permite al ADN ser plegado durante la unión.

== Interacciones ==
La proteína de unión a TATA ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
* [[BRF1]]<ref name=pmid10921893>{{cita publicación |apellido=McCulloch |nombre=V |enlaceautor= |coautores=Hardin P, Peng W, Ruppert J M, Lobo-Ruppert S M |fecha = Aug. de 2000|título=Alternatively spliced hBRF variants function at different RNA polymerase III promoters |publicación=EMBO J. |volumen=19 |número=15 |páginas=4134–43 |editorial= |ubicación = ENGLAND| issn = 0261-4189| pmid = 10921893 |doi = 10.1093/emboj/19.15.4134 }}</ref><ref name=pmid7624363>{{cita publicación |apellido=Wang |nombre=Z |enlaceautor= |autor2=Roeder R G |fecha = Jul. de 1995|título=Structure and function of a human transcription factor TFIIIB subunit that is evolutionarily conserved and contains both TFIIB- and high-mobility-group protein 2-related domains |publicación=[[PNAS|Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.]] |volumen=92 |número=15 |páginas=7026–30 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0027-8424| pmid = 7624363 }}</ref>
* [[BTAF1]]<ref name=pmid9159119 /><ref name=pmid9488487>{{cita publicación |apellido=Chicca |nombre=J J |enlaceautor= |coautores=Auble D T, Pugh B F |fecha = Mar. de 1998|título=Cloning and biochemical characterization of TAF-172, a human homolog of yeast Mot1 |publicación=Mol. Cell. Biol. |volumen=18 |número=3 |páginas=1701–10 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0270-7306| pmid = 9488487 }}</ref>
* [[c-Fos]]<ref name=pmid8065335>{{cita publicación |apellido=Metz |nombre=R |enlaceautor= |coautores=Bannister A J, Sutherland J A, Hagemeier C, O'Rourke E C, Cook A, Bravo R, Kouzarides T |fecha = Sep. de 1994|título=c-Fos-induced activation of a TATA-box-containing promoter involves direct contact with TATA-box-binding protein |publicación=Mol. Cell. Biol. |volumen=14 |número=9 |páginas=6021–9 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0270-7306| pmid = 8065335 }}</ref>
* [[c-Jun]]<ref name=pmid7848298>{{cita publicación |apellido=Franklin |nombre=C C |enlaceautor= |coautores=McCulloch A V, Kraft A S |fecha = Feb. de 1995|título=In vitro association between the Jun protein family and the general transcription factors, TBP and TFIIB |publicación=Biochem. J. |volumen=305 ( Pt 3) |número= |páginas=967–74 |editorial= |ubicación = ENGLAND| issn = 0264-6021| pmid = 7848298 }}</ref>
* [[EDF1]]<ref name=pmid12040021>{{cita publicación |apellido=Brendel |nombre=Carole |enlaceautor= |coautores=Gelman Laurent, Auwerx Johan |fecha = Jun. de 2002|título=Multiprotein bridging factor-1 (MBF-1) is a cofactor for nuclear receptors that regulate lipid metabolism |publicación=Mol. Endocrinol. |volumen=16 |número=6 |páginas=1367–77 |editorial= |ubicación = United States| issn = 0888-8809| pmid = 12040021 }}</ref><ref name=pmid10816571>{{cita publicación |apellido=Mariotti |nombre=M |enlaceautor= |coautores=De Benedictis L, Avon E, Maier J A |fecha = Aug. de 2000|título=Interaction between endothelial differentiation-related factor-1 and calmodulin in vitro and in vivo |publicación=J. Biol. Chem. |volumen=275 |número=31 |páginas=24047–51 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0021-9258| pmid = 10816571 |doi = 10.1074/jbc.M001928200 }}</ref><ref name=pmid10567391>{{cita publicación |apellido=Kabe |nombre=Y |enlaceautor= |coautores=Goto M, Shima D, Imai T, Wada T, Morohashi K i, Shirakawa M, Hirose S, Handa H |fecha = Nov. de 1999|título=The role of human MBF1 as a transcriptional coactivator |publicación=J. Biol. Chem. |volumen=274 |número=48 |páginas=34196–202 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0021-9258| pmid = 10567391 }}</ref>
* [[GTF2B]]<ref name=pmid9159119 /><ref name=pmid14963322>{{cita publicación |apellido=Bushnell |nombre=David A |enlaceautor= |coautores=Westover Kenneth D, Davis Ralph E, Kornberg Roger D |fecha = Feb. de 2004|título=Structural basis of transcription: an RNA polymerase II-TFIIB cocrystal at 4.5 Angstroms |publicación=[[Science (journal)|Science]] |volumen=303 |número=5660 |páginas=983–8 |editorial= |ubicación = United States| issn = | pmid = 14963322 |doi = 10.1126/science.1090838 }}</ref>
* [[GTF2A1]]<ref name=pmid7724559>{{cita publicación |apellido=DeJong |nombre=J |enlaceautor= |coautores=Bernstein R, Roeder R G |fecha = Apr. de 1995|título=Human general transcription factor TFIIA: characterization of a cDNA encoding the small subunit and requirement for basal and activated transcription |publicación=[[PNAS|Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.]] |volumen=92 |número=8 |páginas=3313–7 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0027-8424| pmid = 7724559 }}</ref><ref name=pmid11509574>{{cita publicación |apellido=Langelier |nombre=M F |enlaceautor= |coautores=Forget D, Rojas A, Porlier Y, Burton Z F, Coulombe B |fecha = Oct. de 2001|título=Structural and functional interactions of transcription factor (TF) IIA with TFIIE and TFIIF in transcription initiation by RNA polymerase II |publicación=J. Biol. Chem. |volumen=276 |número=42 |páginas=38652–7 |editorial= |ubicación = United States| issn = 0021-9258| pmid = 11509574 |doi = 10.1074/jbc.M106422200 }}</ref><ref name=pmid9603936>{{cita publicación |apellido=Ozer |nombre=J |enlaceautor= |coautores=Mitsouras K, Zerby D, Carey M, Lieberman P M |fecha = Jun. de 1998|título=Transcription factor IIA derepresses TATA-binding protein (TBP)-associated factor inhibition of TBP-DNA binding |publicación=J. Biol. Chem. |volumen=273 |número=23 |páginas=14293–300 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0021-9258| pmid = 9603936 }}</ref><ref name=pmid11278496>{{cita publicación |apellido=Solow |nombre=S |enlaceautor= |coautores=Salunek M, Ryan R, Lieberman P M |fecha = mayo. de 2001|título=Taf(II) 250 phosphorylates human transcription factor IIA on serine residues important for TBP binding and transcription activity |publicación=J. Biol. Chem. |volumen=276 |número=19 |páginas=15886–92 |editorial= |ubicación = United States| issn = 0021-9258| pmid = 11278496 |doi = 10.1074/jbc.M009385200 }}</ref><ref name=pmid7958900>{{cita publicación |apellido=Sun |nombre=X |enlaceautor= | autor2 = Ma D| autor3 = Sheldon M| autor4 = Yeung K| autor5 = Reinberg D |fecha = Oct. de 1994|título=Reconstitution of human TFIIA activity from recombinant polypeptides: a role in TFIID-mediated transcription |publicación=Genes Dev. |volumen=8 |número=19 |páginas=2336–48 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0890-9369| pmid = 7958900 }}</ref>
* [[GTF2F1]]<ref name=pmid9159119 /><ref name=pmid7590250>{{cita publicación |apellido=Ruppert |nombre=S |enlaceautor= |autor2=Tjian R |fecha = Nov. de 1995|título=Human TAFII250 interacts with RAP74: implications for RNA polymerase II initiation |publicación=Genes Dev. |volumen=9 |número=22 |páginas=2747–55 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0890-9369| pmid = 7590250 }}</ref><ref name=pmid9482861>{{cita publicación |apellido=Malik |nombre=S |enlaceautor= |coautores=Guermah M, Roeder R G |fecha = Mar. de 1998|título=A dynamic model for PC4 coactivator function in RNA polymerase II transcription |publicación=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volumen=95 |número=5 |páginas=2192–7 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0027-8424| pmid = 9482861 }}</ref>
* [[GTF2H4]]<ref name=pmid9159119>{{cita publicación |apellido=Scully |nombre=R |enlaceautor= |coautores=Anderson S F, Chao D M, Wei W, Ye L, Young R A, Livingston D M, Parvin J D |fecha = mayo. de 1997|título=BRCA1 is a component of the RNA polymerase II holoenzyme |publicación=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volumen=94 |número=11 |páginas=5605–10 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0027-8424| pmid = 9159119 }}</ref>
* [[Mdm2]]<ref name=pmid9388200>{{cita publicación |apellido=Léveillard |nombre=T |enlaceautor= |autor2=Wasylyk B |fecha = Dec. de 1997|título=The MDM2 C-terminal region binds to TAFII250 and is required for MDM2 regulation of the cyclin A promoter |publicación=J. Biol. Chem. |volumen=272 |número=49 |páginas=30651–61 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0021-9258| pmid = 9388200 }}</ref><ref name=pmid9271120>{{cita publicación |apellido=Thut |nombre=C J |enlaceautor= |coautores=Goodrich J A, Tjian R |fecha = Aug. de 1997|título=Repression of p53-mediated transcription by MDM2: a dual mechanism |publicación=Genes Dev. |volumen=11 |número=15 |páginas=1974–86 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0890-9369| pmid = 9271120 }}</ref>
* [[MSX1]]<ref name=pmid10215616>{{cita publicación |apellido=Shetty |nombre=S |enlaceautor= | autor2 = Takahashi T| autor3 = Matsui H| autor4 = Ayengar R| autor5 = Raghow R |fecha = mayo. de 1999|título=Transcriptional autorepression of Msx1 gene is mediated by interactions of Msx1 protein with a multi-protein transcriptional complex containing TATA-binding protein, Sp1 and cAMP-response-element-binding protein-binding protein (CBP/p300) |publicación=Biochem. J. |volumen=339 ( Pt 3) |número= |páginas=751–8 |editorial= |ubicación = ENGLAND| issn = 0264-6021| pmid = 10215616 }}</ref><ref name=pmid9111364>{{cita publicación |apellido=Zhang |nombre=H |enlaceautor= |coautores=Hu G, Wang H, Sciavolino P, Iler N, Shen M M, Abate-Shen C |fecha = mayo. de 1997|título=Heterodimerization of Msx and Dlx homeoproteins results in functional antagonism |publicación=Mol. Cell. Biol. |volumen=17 |número=5 |páginas=2920–32 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0270-7306| pmid = 9111364 }}</ref><ref name=pmid8700832>{{cita publicación |apellido=Zhang |nombre=H |enlaceautor= |coautores=Catron K M, Abate-Shen C |fecha = Mar. de 1996|título=A role for the Msx-1 homeodomain in transcriptional regulation: residues in the N-terminal arm mediate TATA binding protein interaction and transcriptional repression |publicación=[[PNAS|Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.]] |volumen=93 |número=5 |páginas=1764–9 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0027-8424| pmid = 8700832 }}</ref>
* [[NFYB]]<ref name=pmid9153318>{{cita publicación |apellido=Bellorini |nombre=M |enlaceautor= |coautores=Lee D K, Dantonel J C, Zemzoumi K, Roeder R G, Tora L, Mantovani R |fecha = Jun. de 1997|título=CCAAT binding NF-Y-TBP interactions: NF-YB and NF-YC require short domains adjacent to their histone fold motifs for association with TBP basic residues |publicación=Nucleic Acids Res. |volumen=25 |número=11 |páginas=2174–81 |editorial= |ubicación = ENGLAND| issn = 0305-1048| pmid = 9153318 }}</ref>
* [[p53]]<ref name=pmid1465435>{{cita publicación |apellido=Seto |nombre=E |enlaceautor= |coautores=Usheva A, Zambetti G P, Momand J, Horikoshi N, Weinmann R, Levine A J, Shenk T |fecha = Dec. de 1992|título=Wild-type p53 binds to the TATA-binding protein and represses transcription |publicación=[[PNAS|Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.]] |volumen=89 |número=24 |páginas=12028–32 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0027-8424| pmid = 1465435 }}</ref><ref name=pmid10359315 />
* [[PAX6]]<ref name=pmid10359315>{{cita publicación |apellido=Cvekl |nombre=A |enlaceautor= |coautores=Kashanchi F, Brady J N, Piatigorsky J |fecha = Jun. de 1999|título=Pax-6 interactions with TATA-box-binding protein and retinoblastoma protein |publicación=Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. |volumen=40 |número=7 |páginas=1343–50 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0146-0404| pmid = 10359315 }}</ref>
* [[POLR2A]]<ref name=pmid9159119 />
* [[POU2F1]]<ref name=pmid8202368>{{cita publicación |apellido=Zwilling |nombre=S |enlaceautor= | autor2 = Annweiler A| autor3 = Wirth T |fecha = mayo. de 1994|título=The POU domains of the Oct1 and Oct2 transcription factors mediate specific interaction with TBP |publicación=Nucleic Acids Res. |volumen=22 |número=9 |páginas=1655–62 |editorial= |ubicación = ENGLAND| issn = 0305-1048| pmid = 8202368 }}</ref>
* [[RELA]]<ref name=pmid9584164>{{cita publicación |apellido=Guermah |nombre=M |enlaceautor= |coautores=Malik S, Roeder R G |fecha = Jun. de 1998|título=Involvement of TFIID and USA components in transcriptional activation of the human immunodeficiency virus promoter by NF-kappaB and Sp1 |publicación=Mol. Cell. Biol. |volumen=18 |número=6 |páginas=3234–44 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0270-7306| pmid = 9584164 }}</ref><ref name=pmid7706261>{{cita publicación |apellido=Schmitz |nombre=M L |enlaceautor= |coautores=Stelzer G, Altmann H, Meisterernst M, Baeuerle P A |fecha = Mar. de 1995|título=Interaction of the COOH-terminal transactivation domain of p65 NF-kappa B with TATA-binding protein, transcription factor IIB, and coactivators |publicación=J. Biol. Chem. |volumen=270 |número=13 |páginas=7219–26 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0021-9258| pmid = 7706261 }}</ref>
* [[Receptor X retinoide alfa]]<ref name=pmid7667283>{{cita publicación |apellido=Schulman |nombre=I G |enlaceautor= |coautores=Chakravarti D, Juguilon H, Romo A, Evans R M |fecha = Aug. de 1995|título=Interactions between the retinoid X receptor and a conserved region of the TATA-binding protein mediate hormone-dependent transactivation |publicación=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volumen=92 |número=18 |páginas=8288–92 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0027-8424| pmid = 7667283 }}</ref>
* [[TAF1]]<ref name=pmid9858607>{{cita publicación |apellido=Siegert |nombre=J L |enlaceautor= |autor2=Robbins P D |fecha = Jan. de 1999|título=Rb inhibits the intrinsic kinase activity of TATA-binding protein-associated factor TAFII250 |publicación=Mol. Cell. Biol. |volumen=19 |número=1 |páginas=846–54 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0270-7306| pmid = 9858607 }}</ref><ref name=pmid9153318 /><ref name=pmid7680771>{{cita publicación |apellido=Ruppert |nombre=S |enlaceautor= |coautores=Wang E H, Tjian R |fecha = Mar. de 1993|título=Cloning and expression of human TAFII250: a TBP-associated factor implicated in cell-cycle regulation |publicación=[[Nature (journal)|Nature]] |volumen=362 |número=6416 |páginas=175–9 |editorial= |ubicación = ENGLAND| issn = 0028-0836| pmid = 7680771 |doi = 10.1038/362175a0 }}</ref><ref name=pmid9660973>{{cita publicación |apellido=O'Brien |nombre=T |enlaceautor= |autor2=Tjian R |fecha = mayo. de 1998|título=Functional analysis of the human TAFII250 N-terminal kinase domain |publicación=Mol. Cell |volumen=1 |número=6 |páginas=905–11 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 1097-2765| pmid = 9660973 }}</ref>
* [[TAF10]]<ref name=pmid9153318 /><ref name=pmid7680771 />
* [[TAF11]]<ref name=pmid9153318 /><ref name=pmid7729427 /><ref name=pmid8670810>{{cita publicación |apellido=May |nombre=M |enlaceautor= |coautores=Mengus G, Lavigne A C, Chambon P, Davidson I |fecha = Jun. de 1996|título=Human TAF(II28) promotes transcriptional stimulation by activation function 2 of the retinoid X receptors |publicación=EMBO J. |volumen=15 |número=12 |páginas=3093–104 |editorial= |ubicación = ENGLAND| issn = 0261-4189| pmid = 8670810 }}</ref>
* [[TAF13]]<ref name=pmid7729427>{{cita publicación |apellido=Mengus |nombre=G |enlaceautor= | autor2 = May M| autor3 = Jacq X| autor4 = Staub A| autor5 = Tora L| autor6 = Chambon P| autor7 = Davidson I |fecha = Apr. de 1995|título=Cloning and characterization of hTAFII18, hTAFII20 and hTAFII28: three subunits of the human transcription factor TFIID |publicación=EMBO J. |volumen=14 |número=7 |páginas=1520–31 |editorial= |ubicación = ENGLAND| issn = 0261-4189| pmid = 7729427 }}</ref>
* [[TAF15]]<ref name=pmid8663456>{{cita publicación |apellido=Hoffmann |nombre=A |enlaceautor= |autor2=Roeder R G |fecha = Jul. de 1996|título=Cloning and characterization of human TAF20/15. Multiple interactions suggest a central role in TFIID complex formation |publicación=J. Biol. Chem. |volumen=271 |número=30 |páginas=18194–202 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0021-9258| pmid = 8663456 }}</ref>
* [[TAF4]]<ref name=pmid12665565>{{cita publicación |apellido=Pointud |nombre=Jean-Christophe |enlaceautor= |coautores=Mengus Gabrielle, Brancorsini Stefano, Monaco Lucia, Parvinen Martti, Sassone-Corsi Paolo, Davidson Irwin |fecha = mayo. de 2003|título=The intracellular localisation of TAF7L, a paralogue of transcription factor TFIID subunit TAF7, is developmentally regulated during male germ-cell differentiation |publicación=J. Cell. Sci. |volumen=116 |número=Pt 9 |páginas=1847–58 |editorial= |ubicación = England| issn = 0021-9533| pmid = 12665565 }}</ref><ref name=pmid9153318 />
* [[TAF5]]<ref name=pmid9153318 /><ref name=pmid9045704>{{cita publicación |apellido=Tao |nombre=Y |enlaceautor= |coautores=Guermah M, Martinez E, Oelgeschläger T, Hasegawa S, Takada R, Yamamoto T, Horikoshi M, Roeder R G |fecha = Mar. de 1997|título=Specific interactions and potential functions of human TAFII100 |publicación=J. Biol. Chem. |volumen=272 |número=10 |páginas=6714–21 |editorial= |ubicación = UNITED STATES| issn = 0021-9258| pmid = 9045704 }}</ref><ref name=pmid7680771 />
* [[TAF6]]<ref name=pmid12665565 /><ref name=pmid9153318 /><ref name=pmid7680771 />
* [[TAF7]]<ref name=pmid12665565 /><ref name=pmid9153318 /> and
* [[TAF9]]<ref name=pmid9153318 /><ref name=pmid11564863>{{cita publicación |apellido=Martinez |nombre=E |enlaceautor= |coautores=Palhan V B, Tjernberg A, Lymar E S, Gamper A M, Kundu T K, Chait B T, Roeder R G |fecha = Oct. de 2001|título=Human STAGA complex is a chromatin-acetylating transcription coactivator that interacts with pre-mRNA splicing DNA damage-binding factors in vivo |publicación=Mol. Cell. Biol. |volumen=21 |número=20 |páginas=6782–95 |editorial= |ubicación = United States| issn = 0270-7306| pmid = 11564863 |doi = 10.1128/MCB.21.20.6782-6795.2001 }}</ref>

== Referencias ==
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== Enlaces externos ==
* [https://web.archive.org/web/20050907105851/http://www.massey.ac.nz/~wwbioch/DNAprot/DNAmelt/framset.htm Estructura TBP interactiva en massey.ac.nz]
* {{MeshName|TATA-Box+Binding+Protein}}

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[[Categoría:Proteínas]]
[[Categoría:Genes]]
[[Categoría:Factores de transcripción]]

Proteína de unión a TATA - Historial de revisiones

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